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Nahrungsergänzungsmittel mit
Wheyprotein – Isolat
Inhalt: 750g = 30 Tagesportionen
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Nahrungsergänzungsmittel mit Wheyprotein
Das Wheyprotein - Isolat wird unseren hohen Ansprüchen an Qualität und Tierwohl gerecht. Unser Produkt wird mithilfe des schonenden CFM-Filtrationsverfahrens hergestellt. Dadurch wird bei niedrigen Temperaturen und ohne weitere Zusatzstoffe ein reines und qualitativ hochwertiges Produkt mit einem Proteingehalt von 90 % erreicht. Zusätzlich besitzt es einen sehr hohen Anteil an essenziellen Aminosäuren von 47,8% bezogen auf den Proteinanteil inklusive eines hohen Gehalts an BCAA wie z.B. Leucin.
Unser Wheyisolat überzeugt durch seinen neutralen Geschmack und kommt dadurch ohne zusätzliche Aromen oder Süßstoffe aus.
Die Milch für das Wheyprotein stammt von Kühen aus Weidehaltung in Irland. Die Tiere fressen zu 95% Weidegras, stehen bis zu 300 Tage im Jahr auf der Weide und erhalten weder Antibiotika noch Hormone. Traditionell familiengeführte Milchbauernhöfe gewährleisten Tierwohl, kleine Herden, Nachhaltigkeit und Umweltschutz.
• für Schwangere
• für Sportler
• für Menschen, die unzureichend Proteine durch die Ernährung aufnehmen
zugelassene Health Claims zu Proteinen und im Whey natürlich enthaltenen Calcium allgemein:
• Protein trägt zur Erhaltung und Zunahme von Muskelmasse bei.
• Protein trägt zur Erhaltung normaler Knochen bei.
• Protein und Calcium werden für das normale Wachstum und die Entwicklung der Knochen von Kindern benötigt.
• Calcium trägt zur Erhaltung normaler Zähne und Knochen bei.
• Calcium trägt zu einer normalen Muskelfunktion, Signalübertragung zwischen den Zellen u. zu einem normalen Energiestoffwechsel bei.
• Calcium trägt zur normalen Blutgerinnung und normalen Funktion der Verdauungsenzyme bei.
• Calcium hat eine Funktion bei der Zellteilung und Zellspezialisierung.
(zugelassene Health Claims zu Proteinen und Calcium allgemein)
Ein wichtiges Stellglied in der Blutdruckregulation des Körpers ist das Renin-Angiotensin-System (RAS). In dieser Hormonkaskade stimuliert Renin die Bildung von Angiotensin I, welches durch das Angiotensin Converting Enzyme (ACE) in das stark gefäßverengend wirkende Angiotensin II gespalten wird. Durch die Verengung der Blutgefäße steigt der Blutdruck, während er bei Weitstellung der Gefäße sinkt. Aus Wheyprotein können Peptide freigesetzt werden, die das ACE hemmen und dadurch den Blutdruck senken (Pihlanto-Leppälä, 2000; Davoodi, 2016).
In vitro- und Tierstudien zeigten, dass Wheyprotein Wachstum, Vermehrung und Entwicklung knochenaufbauender Zellen (Osteoblasten) stimuliert und die Knochenfestigkeit verbessert (Takada, 1996; Takada 1997).
Wheyprotein hat einen hohen Gehalt an schwefelhaltigen Aminosäuren (Cystein und Methionin), die Vorläufer von Glutathion sind, einem Tripeptid mit antioxidativen, antikarzinogenen und immunstimulierenden Eigenschaften. Studien mit HIV-infizierten Patienten oder auch Patienten mit chronischer Hepatitis B zeigten, dass nach Einnahme von Wheyprotein die Glutathionspiegel im Plasma der Probanden signifikant anstiegen (Micke, 2001; Watanabe, 2000). Es wurde in mehreren Studien in vitro und in vivo gezeigt, dass Wheyprotein die Immunantwort positiv beeinflussen kann. So wurde beobachtet, dass die Anzahl wichtiger Zellen des Immunsystems, wie z.B. weiße Blutkörperchen (deren Hauptaufgabe die Abwehr von Krankheitserregern ist) nach der Einnahme von Wheyprotein signifikant anstieg (Davoodi, 2016).
Wheyprotein besteht aus verschiedenen Komponenten, u.a. Alpha-Lactalbumin (α-LA), Beta-Lactoglobulin (β-LG), Lactoferrin (LF), Lactoperoxidase (LP), kleineren Peptiden und freien Aminosäuren. In einigen Studien wurde die hemmende Wirkung von LF auf Helicobacter pylori gezeigt, einem Bakterium, das mit der Entstehung von Magengeschwüren in Verbindung steht (Okuda, 2005, Sachdeva, 2014). Zusätzlich besitzt LF eine bakterizide Aktivität gegenüber Gram-negativen Bakterien und zusammen mit α-LA und β-LG eine hemmende Wirkung gegenüber HIV (Davoodi, 2016).
Einige Studien beschreiben antikarzinogene Effekte von Wheyprotein, die den Körper vor Krebs schützen. Die Autoren nehmen an, dass diese Effekte zum einen in erhöhten Glutathionspiegeln und zum anderen in einer verstärkten Immunantwort begründet sind (Davoodi, 2016).
Körperliche Leistungsfähigkeit Oxidativer Stress trägt dazu bei, dass die Muskulatur schneller ermüdet, Muskelkater, Entzündungen und Schäden an Muskelzellen auftreten. In einer Studie wurde gezeigt, dass der Verzehr von Wheyprotein über einen Zeitraum von drei Monaten die muskuläre Leistungsfähigkeit von Sportlern verbessert. Die Autoren gehen davon aus, dass die erhöhten Glutathionspiegel der Probanden, die dem oxidativen Stress entgegenwirken, für deren verbesserte körperliche Leistungsfähigkeit verantwortlich sind (Lands, 1999).
Wheyprotein unterstützt aufgrund seines hohen Gehalts an essenziellen Aminosäuren (und verzweigtkettigen Aminosäuren) dabei, die Muskelmasse zu erhalten (Børsheim, 2002). Durch die Erhaltung oder Erhöhung der fettfreien Körpermasse können sich ältere Erwachsene vor unerwünschten Änderungen der Körperzusammensetzung sowie vor vielen Beschwerden und Erkrankungen schützen, die mit dem Altern einhergehen können, wie z.B. Diabetes, Schlaganfall, Herz-Kreislauferkrankungen etc.
Plaque ist ein Zahnbelag, der u.a. aus Bakterien und bakteriellen Stoffwechselprodukten besteht. Bakterien verstoffwechseln Zucker. Dabei entsteht Säure, die den Zahnschmelz angreift, indem sie Mineralien daraus löst und somit Karies begünstigt. Wheyprotein verringerte in Studien (Warner, 2001; Shetty, 2011) durch seine säurepuffernden Eigenschaften die Demineralisierung der Zahnsubstanz und es trat weniger Fissurenkaries (in den Zahnfurchen) auf (Reynolds, 1984).
Übergewicht ist mit Erkrankungen wie Diabetes, Herz-Kreislauferkrankungen und Krebs assoziiert. Wheyprotein kann dabei unterstützen ein gesundes Körpergewicht zu erreichen oder zu halten. Der Körper verbraucht bei der Verdauung von Protein mehr Energie als bei der Verdauung von Fett oder Kohlenhydraten (Jakubowicz, 2013). Wheyisolat enthält wenig Fett und Kohlenhydrate und eignet sich somit für eine kohlenhydratarme und kalorienreduzierte Ernährung. Die hohe Proteinqualität des Wheyproteins und sein hoher Gehalt an Leucin können dazu beitragen, die Körperzusammensetzung in Richtung fettfreie Körpermasse zu verbessern. Wheyprotein enthält bioaktive Komponenten, die die Freisetzung appetitzügelnder Hormone (GLP-1, Cholecystokinin) stimulieren und damit das Sättigungsgefühl unterstützen (Gupta, 2012).
Wheyprotein kann den postprandialen (nach einer Mahlzeit) Blutzuckerspiegel verringern, indem es die Magenentleerung verlangsamt, den Appetit und damit die Kalorienzufuhr mindert, das Sättigungsgefühl verstärkt und die Ausschüttung von Inkretinhormonen (GLP-1, GIP) und Insulin erhöht (Mignone, 2015). Inkretinhormone regen als Reaktion auf die Aufnahme von Zucker die Freisetzung von Insulin an (insulinotroper Effekt). Da die Wirkung der Inkretinhormone glukoseabhängig ist, wird mit sinkendem Blutzuckerspiegel auch die Insulinausschüttung reduziert. Dadurch wird bei gesunden Menschen eine Unterzuckerung vermieden. Der Mechanismus, dass Inkretinhormone die Bauchspeicheldrüse anregen Insulin auszuschütten, wird auch in der medikamentösen Therapie erhöhter Blutzuckerwerte bei Diabetes Typ 2 genutzt. Medikamente aus der Gruppe der Inkretin-Analoga ahmen das Inkretinhormon GLP-1 nach und Inkretin-Verstärker verzögern dessen Abbau, indem sie das Enzym Dipeptidylpeptidase 4 (DPP4) hemmen. Dadurch wird der Insulinstimulus verlängert. Bioaktive Peptide aus Wheyprotein sind ebenfalls in der Lage DPP4 zu hemmen (Gunnarsson, 2006). In einem Review vermuten die Autoren, dass Wheyprotein durch seine insulinotrope Wirkung Blutzuckerschwankungen über den ganzen Tagesverlauf dämpfen kann, was für Diabetiker vorteilhaft wäre. Außerdem nehmen sie an, dass der Verzehr von Wheyprotein möglicherweise die Notwendigkeit einer medikamentösen Diabetestherapie hinauszögern kann (Jakubowicz, 2013).
Amthor, 2004
Amthor H, Nicholas G, McKinnell I, Kemp CF, Sharma M, Kambadur R, Patel K. Follistatin complexes Myostatin and antagonises Myostatin-mediated inhibition of myogenesis. Dev Biol. 2004 Jun 1;270(1):19-30. doi: 10.1016/j.ydbio.2004.01.046. PMID: 15136138.
Anthony, 2000
Joshua C. Anthony, Fumiaki Yoshizawa, Tracy Gautsch Anthony, Thomas C. Vary, Leonard S. Jefferson, Scot R. Kimball, Leucine Stimulates Translation Initiation in Skeletal Muscle of Postabsorptive Rats via a Rapamycin-Sensitive Pathway, The Journal of Nutrition, Volume 130, Issue 10, October 2000, Pages 2413–2419, https://doi.org/10.1093/jn/130.10.2413
Antonio, 2014
Antonio J, Peacock CA, Ellerbroek A, Fromhoff B, Silver T. The effects of consuming a high protein diet (4.4 g/kg/d) on body composition in resistance-trained individuals. J Int Soc Sports Nutr. 2014 May 12;11:19. doi: 10.1186/1550-2783-11-19. PMID: 24834017; PMCID: PMC4022420.
Børsheim, 2002
Børsheim E, Tipton KD, Wolf SE, Wolfe RR. Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002 Oct;283(4):E648-57. doi: 10.1152/ajpendo.00466.2001. PMID: 12217881.
Calder 2013
Calder, P. (2013). Feeding the immune system. Proceedings of the Nutrition Society, 72(3), 299-309. doi:10.1017/S0029665113001286
Crane, 2015
Crane JD, MacNeil LG, Lally JS, Ford RJ, Bujak AL, Brar IK, Kemp BE, Raha S, Steinberg GR, Tarnopolsky MA. Exercise-stimulated interleukin-15 is controlled by AMPK and regulates skin metabolism and aging. Aging Cell. 2015 Aug;14(4):625-34. doi: 10.1111/acel.12341. Epub 2015 Apr 22. PMID: 25902870; PMCID: PMC4531076.
Davoodi, 2016
Davoodi SH, Shahbazi R, Esmaeili S, Sohrabvandi S, Mortazavian A, Jazayeri S, Taslimi A. Health-Related Aspects of Milk Proteins. Iran J Pharm Res. 2016 Summer;15(3):573-591. PMID: 27980594; PMCID: PMC5149046.
DGE, 2021
Deutsche Gesellschaft für Ernährung (DGE), (2001) Referenzwerte für die Nährstoffzufuhr, abgerufen 30.10.2022 von https://www.dge.de/wissenschaft/faqs/referenzwerte/
Díaz, 2018
Díaz BB, González DA, Gannar F, Pérez MCR, de León AC, Myokines, physical activity, insulin resistance and autoimmune diseases, Immunology Letters (2018), https://doi.org/10.1016/j.imlet.2018.09.002
Gunnarsson, 2006
P. Thomas Gunnarsson, Maria Sörhede Winzell, Carolyn F. Deacon, Marianne O. Larsen, Katarina Jelic, Richard D. Carr, Bo Ahrén, Glucose-Induced Incretin Hormone Release and Inactivation Are Differently Modulated by Oral Fat and Protein in Mice, Endocrinology, Volume 147, Issue 7, 1 July 2006, Pages 3173–3180, https://doi.org/10.1210/en.2005-1442
Gupta, 2012
Gupta, Charu & Prof, Dhan & Garg, Amar & Gupta, Sandip. (2012). Whey proteins: A novel source of bioceuticals. Middle East Journal of Scientific Research. 12. 365-375. 10.5829/idosi.mejsr.2012.12.3.64227.
Hulmi, 2009
Hulmi JJ, Tannerstedt J, Selänne H, Kainulainen H, Kovanen V, Mero AA: Resistance exercise with whey protein ingestion affects mTOR signaling pathway and myostatin in men. J Appl Physiol. 2009, 106: 1720-1729. 10.1152/japplphysiol.00087.2009.
Jakubowicz, 2013
Daniela Jakubowicz, Oren Froy, Biochemical and metabolic mechanisms by which dietary whey protein may combat obesity and Type 2 diabetes, The Journal of Nutritional Biochemistry, Volume 24, Issue 1, 2013, Pages 1-5, ISSN 0955-2863, https://doi.org/10.1016/j.jnutbio.2012.07.008.
Kanzleiter, 2014
Kanzleiter T, Rath M, Görgens SW, Jensen J, Tangen DS, Kolnes AJ, Kolnes KJ, Lee S, Eckel J, Schürmann A, Eckardt K. The myokine decorin is regulated by contraction and involved in muscle hypertrophy. Biochem Biophys Res Commun. 2014 Jul 25;450(2):1089-94. doi: 10.1016/j.bbrc.2014.06.123. Epub 2014 Jul 1. PMID: 24996176.
Lands, 1999
Lands LC, Grey VL, Smountas AA. Effect of supplementation with a cysteine donor on muscular performance. J Appl Physiol (1985). 1999 Oct;87(4):1381-5. doi: 10.1152/jappl.1999.87.4.1381. Erratum in: J Appl Physiol 2000 Jan;88(1):followi. PMID: 10517767.
Laus, 2011
Laus MF, Vales LD, Costa TM, Almeida SS. Early postnatal protein-calorie malnutrition and cognition: a review of human and animal studies. Int J Environ Res Public Health. 2011 Feb;8(2):590-612. doi: 10.3390/ijerph8020590. Epub 2011 Feb 23. PMID: 21556206; PMCID: PMC3084481.
Leardini-Tristao, 2019
Leardini-Tristao M, Charles A-L, Lejay A, Pizzimenti M, Meyer A, Estato V, Tibiriçá E, Andres E, Geny B. Beneficial Effect of Exercise on Cognitive Function during Peripheral Arterial Disease: Potential Involvement of Myokines and Microglial Anti-Inflammatory Phenotype Enhancement. Journal of Clinical Medicine. 2019; 8(5):653. https://doi.org/10.3390/jcm8050653
Li-Chan, 2015
Eunice CY Li-Chan, Bioactive peptides and protein hydrolysates: research trends and challenges for application as nutraceuticals and functional food ingredients, Current Opinion in Food Science, Volume 1, 2015, Pages 28-37, ISSN 2214-7993, https://doi.org/10.1016/j.cofs.2014.09.005.
Martin, 2005
Martin, W.F., Armstrong, L.E. & Rodriguez, N.R. Dietary protein intake and renal function. Nutr Metab (Lond) 2, 25 (2005). https://doi.org/10.1186/1743-7075-2-25
Micke, 2001
Micke, P., Beeh, K.M., Schlaak, J.F. and Buhl, R. (2001), Oral supplementation with whey proteins increases plasma glutathione levels of HIV-infected patients. European Journal of Clinical Investigation, 31: 171-178. https://doi.org/10.1046/j.1365-2362.2001.00781.x
Mignone, 2015
Mignone LE, Wu T, Horowitz M, Rayner CK. Whey protein: The "whey" forward for treatment of type 2 diabetes? World J Diabetes. 2015 Oct 25;6(14):1274-84. doi: 10.4239/wjd.v6.i14.1274. PMID: 26516411; PMCID: PMC4620107.
Okuda, 2005
Okuda M, Nakazawa T, Yamauchi K, Miyashiro E, Koizumi R, Booka M, Teraguchi S, Tamura Y, Yoshikawa N, Adachi Y, Imoto I. Bovine lactoferrin is effective to suppress Helicobacter pylori colonization in the human stomach: a randomized, double-blind, placebo-controlled study. J Infect Chemother. 2005 Dec;11(6):265-9. doi: 10.1007/s10156-005-0407-x. PMID: 16369731.
Ouchi, 2008
Ouchi N, Oshima Y, Ohashi K, Higuchi A, Ikegami C, Izumiya Y, Walsh K. Follistatin-like 1, a secreted muscle protein, promotes endothelial cell function and revascularization in ischemic tissue through a nitric-oxide synthase-dependent mechanism. J Biol Chem. 2008 Nov 21;283(47):32802-11. doi: 10.1074/jbc.M803440200. Epub 2008 Aug 20. PMID: 18718903; PMCID: PMC2583310.
Pedersen, 2012
Pedersen, B., Febbraio, M. Muscles, exercise and obesity: skeletal muscle as a secretory organ. Nat Rev Endocrinol 8, 457–465 (2012). https://doi.org/10.1038/nrendo.2012.49
Pedersen, 2016
Pedersen L, Idorn M, Olofsson GH, Lauenborg B, Nookaew I, Hansen RH, Johannesen HH, Becker JC, Pedersen KS, Dethlefsen C, Nielsen J, Gehl J, Pedersen BK, Thor Straten P, Hojman P. Voluntary Running Suppresses Tumor Growth through Epinephrine- and IL-6-Dependent NK Cell Mobilization and Redistribution. Cell Metab. 2016 Mar 8;23(3):554-62. doi: 10.1016/j.cmet.2016.01.011. Epub 2016 Feb 16. PMID: 26895752.
Pedersen, 2017
Pedersen BK. Anti-inflammatory effects of exercise: role in diabetes and cardiovascular disease. Eur J Clin Invest. 2017 Aug;47(8):600-611. doi: 10.1111/eci.12781. Epub 2017 Jul 19. PMID: 28722106.
Phillips, 2016
Phillips SM, Chevalier S, Leidy HJ. Protein "requirements" beyond the RDA: implications for optimizing health. Appl Physiol Nutr Metab. 2016 May;41(5):565-72. doi: 10.1139/apnm-2015-0550. Epub 2016 Feb 9. Erratum in: Appl Physiol Nutr Metab. 2022 May;47(5):615. PMID: 26960445.
Pihlanto-Leppälä, 2000
Pihlanto-Leppälä A, Koskinen P, Piilola K, Tupasela T, Korhonen H. Angiotensin I-converting enzyme inhibitory properties of whey protein digests: concentration and characterization of active peptides. J Dairy Res. 2000 Feb;67(1):53-64. doi: 10.1017/s0022029999003982. PMID: 10717843.
Reynolds, 1984
Reynolds EC, del Rio A. Effect of casein and whey-protein solutions on caries experience and feeding patterns of the rat. Arch Oral Biol. 1984;29(11):927-33. doi: 10.1016/0003-9969(84)90093-1. PMID: 6335024.
Sachdeva, 2014
Sachdeva A, Rawat S, Nagpal J. Efficacy of fermented milk and whey proteins in Helicobacter pylori eradication: a review. World J Gastroenterol. 2014 Jan 21;20(3):724-37. doi: 10.3748/wjg.v20.i3.724. PMID: 24574746; PMCID: PMC3921482.
Severinsen, 2020
Mai Charlotte Krogh Severinsen, Bente Klarlund Pedersen, Muscle–Organ Crosstalk: The Emerging Roles of Myokines, Endocrine Reviews, Volume 41, Issue 4, August 2020, Pages 594–609, https://doi.org/10.1210/endrev/bnaa016
Shetty, 2011
Shetty, V., Hegde, A., & Shetty, S. (2011). Caries protective agents in human milk and bovine milk: an in vitro study. Journal of Clinical Pediatric Dentistry, 35(4), 389-392.
Takada, 1996
Takada Y, Aoe S, Kumegawa M. Whey protein stimulated the proliferation and differentiation of osteoblastic MC3T3-E1 cells. Biochem Biophys Res Commun. 1996 Jun 14;223(2):445-9. doi: 10.1006/bbrc.1996.0913. PMID: 8670301.
Takada, 1997
Takada Y, Kobayashi N, Kato K, Matsuyama H, Yahiro M, Aoe S. Effects of whey protein on calcium and bone metabolism in ovariectomized rats. J Nutr Sci Vitaminol (Tokyo). 1997 Apr;43(2):199-210. doi: 10.3177/jnsv.43.199. PMID: 9219093.
Torun, 1999
Torun B: Protein-energy malnutrition. In Strickland G T (ed): Hunter’s Tropical Medicine and Emerging Infectious Diseases. 8Th edition. Philadelphia, Saunders, 1999, pp 927-940
Warner, 2001
Warner, E & Kanekanian, Ara & Andrews, A. (2001). Bioactivity of milk proteins: 1. Anticariogenicity of whey proteins. International Journal of Dairy Technology. 54. 151 - 153. 10.1046/j.1364-727x.2001.00029.x.
Watanabe, 2000
Watanabe A, Okada K, Shimizu Y, Wakabayashi H, Higuchi K, Niiya K, Kuwabara Y, Yasuyama T, Ito H, Tsukishiro T, Kondoh Y, Emi N, Kohri H. Nutritional therapy of chronic hepatitis by whey protein (non-heated). J Med. 2000;31(5-6):283-302. PMID: 11508322.
Wu, 2016
Wu G. Dietary protein intake and human health. Food Funct. 2016 Mar;7(3):1251-65. doi: 10.1039/c5fo01530h. PMID: 26797090.
Yakar, 2002
Yakar S, Rosen CJ, Beamer WG, Ackert-Bicknell CL, Wu Y, Liu JL, Ooi GT, Setser J, Frystyk J, Boisclair YR, LeRoith D. Circulating levels of IGF-1 directly regulate bone growth and density. J Clin Invest. 2002 Sep;110(6):771-81. doi: 10.1172/JCI15463. PMID: 12235108; PMCID: PMC151128.
Muskeln - warum sind sie so wichtig?
Abgesehen von Bewegung und optischen oder leistungsorientierten Aspekten sind Muskeln vor allem für eine gute Gesundheit wesentlich. Man weiß heute, dass die gesamte Muskelmasse ein Organ ist, das mit anderen Organen im Körper über Botenstoffe kommuniziert und Folgeprozesse anregen kann (Severinsen, 2020). Diese körpereigenen, hormonähnlichen Botenstoffe werden Myokine genannt. Bei erhöhter Muskelaktivität, insbesondere Krafttraining, werden sie von der Muskulatur ausgeschüttet. Aber auch jede andere Art von Sport und Bewegung unterstützt diesen Vorgang (Pedersen, 2012). Myokine (z.B. IL-6, BDNF, Irisin, IGF1) haben zahlreiche positive Effekte, u.a. auf
• kognitive Fähigkeiten (Aufmerksamkeit, Lernen, Erinnern, Planen, Orientierung usw.) (Leardini-Tristao, 2019)
• Fett- und Glukosestoffwechsel (Pedersen, 2012)
• Knochenbildung (Yakar, 2002)
• Endothelialzellfunktion in den Blutgefäßen (Ouchi, 2008)
• Muskelwachstum (Kanzleiter, 2014; Amthor, 2004)
• Hautstruktur (Crane, 2015)
• Hemmung von Tumorwachstum (Pedersen, 2016)
• Immunsystem und Entzündungsreaktionen (Pedersen, 2017)
• Bildung von braunem Fettgewebe und Reduktion von viszeralem Fett (Severinsen, 2020).
Durch die Ausschüttung der Myokine wird eine Vielzahl an Wirkmechanismen in Gang gesetzt, die sowohl präventiv als auch für die Therapie diverser Erkrankungen relevant sind. Dazu gehören Autoimmunerkrankungen, Krebserkrankungen, Herz-Kreislauferkrankungen, Darmerkrankungen, neurologische Erkrankungen, Arthrose und das metabolische Syndrom (Severinsen, 2020; Díaz, 2018)
Wer keine Muskeln abbauen möchte, muss sie nutzen. Bei einem hauptsächlich sitzenden Lebensstil mit wenig Bewegung bzw. während längerer inaktiver Phasen oder auch während des Alterns wird Muskelmasse abgebaut und die Menge an ausgeschütteten Myokinen reduziert. Zusätzlich führt Inaktivität dazu, dass der Organismus resistent gegen Myokine wird. Eine Myokinresistenz ist mit chronischen, subklinischen Entzündungsreaktionen assoziiert, die wiederum die Entstehung oben erwähnter Erkrankungen begünstigen können (Díaz, 2018).
Wheyprotein und Muskelaufbau
Eine adäquate Muskelmasse trägt wesentlich zu Wohlbefinden und Gesundheit bei. Eine Steigerung der Muskelmasse wird am effizientesten erreicht durch die Kombination von Krafttraining und proteinreicher Ernährung. Aufgrund seines Aminosäurenprofils eignet sich Wheyprotein sehr gut dafür die Proteinsynthese und das Muskeldickenwachstum (Hypertrophie) anzuregen (Hulmi, 2009). Es enthält alle essenziellen Aminosäuren inklusive der verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAA) in hohen Mengen bzw. gutem Verhältnis. Ein ausreichend hoher Gehalt an Leucin, wie im Wheyprotein der Fall, spielt für die Muskelproteinsynthese eine wichtige Rolle, da Leucin als Signalmolekül dient, das die Muskelproteinsynthese stimuliert (Anthony, 2000). Die postprandiale (nach einer Mahlzeit) Proteinsynthese hängt u.a. davon ab, wie schnell das Protein vom Körper aufgenommen werden kann. Schnell absorbiertes Protein wie Wheyproteinisolat hat einen anabolen, also Muskelmasse aufbauenden Effekt (Jakubowicz, 2013).
Bedarf
Für die tägliche Zufuhr von Energie und Nährstoffen benennt die Deutsche Gesellschaft für Ernährung (DGE) s.g. Referenzwerte. Diese werden je nach wissenschaftlicher Datenlage als empfohlene Zufuhr, Schätzwert oder Richtwert angegeben und besitzen demnach eine unterschiedliche Aussagekraft. Laut DGE beziehen sich die Referenzwerte nur auf Gesunde. Für Kranke oder für Menschen, die regelmäßig Medikamente einnehmen, sind die Referenzwerte nicht ausreichend.
Die DGE definiert den Bedarf folgendermaßen (DGE, 2021): „Der Bedarf ist die Menge eines Nährstoffs bzw. die Menge an Energie, die der Körper braucht, um seinen Stoffwechsel und seine Funktionen aufrechtzuerhalten.“
Anders ausgedrückt ist der Bedarf (an Protein oder Aminosäuren) die niedrigste Zufuhr, die die funktionellen Bedürfnisse des Individuums aufrechterhält.
Für Protein legt die DGE eine „empfohlene Zufuhr“ für Erwachsene ab 19 Jahren bis unter 65 Jahre von 0,8g Protein/kg Körpergewicht pro Tag fest. Für Säuglinge, Kinder, Schwangere und Stillende werden höhere Werte angegeben. Hierfür bezieht sich die DGE auf den durchschnittlichen Proteinbedarf (DGE, 2021):
„Der durchschnittliche Bedarf ist die tägliche Nährstoffzufuhr, von der angenommen wird, dass sie den Bedarf von 50 % einer definierten Bevölkerungsgruppe deckt.“
Diesem durchschnittlichen Bedarf, von dem angenommen wird, dass er der Hälfte der jeweiligen Bevölkerungsgruppe gerecht wird, wird ein Zuschlag von 20-30% gewährt und daraus die empfohlene Zufuhr ermittelt (DGE, 2021). Es handelt sich also um einen Wert, der nur näherungsweise eine Orientierung bzw. einen Mindestbedarf und keineswegs den tatsächlichen individuellen Proteinbedarf darstellt.
Für Erwachsene ab 65 Jahren gibt die DGE einen Schätzwert für eine angemessene Proteinzufuhr von 1,0g/kg Körpergewicht pro Tag an.
Wissenschaftliche Untersuchungen lassen erkennen, dass die von der DGE empfohlenen Zufuhrmengen an Protein lediglich einen Mindestbedarf abbilden und für jeden Menschen höhere Proteinmengen (1,2-1,6g/kg Körpergewicht pro Tag) erforderlich sind, um von weiteren gesundheitlichen Effekten zu profitieren (Phillips, 2016). Bei Sportlern erhöht sich der Proteinbedarf noch weiter (Antonio 2014).
Säuglinge und Kinder
Bezogen auf ihr Körpergewicht haben Säuglinge und Kinder einen höheren Proteinbedarf als Erwachsene. Sie müssen nicht nur bereits vorhandene alte oder defekte Körperzellen erneuern, sondern im Wachstum viele neue Zellen aufbauen.
Schwangere und Stillende
Schwangere und Stillende benötigen ebenfalls mehr Protein. Die Aminosäuren werden für das Wachstum des Embryos im Mutterleib gebraucht und später in der Stillzeit über die Muttermilch an den Säugling weitergegeben.
Senioren
Aufgrund ihres Stoffwechsels, der erhöhten Häufigkeit von Krankheiten und ihres inaktiveren Lebensstils haben ältere Menschen einen erhöhten Proteinbedarf. Vor allem ältere pflegebedürftige Menschen verlieren an Muskulatur und Kraft, wenn sie nicht ausreichend mit Protein versorgt sind. Hinter mancher Erkrankung, die als altersbedingt angesehen wird, kann unter Umständen ein Proteinmangel stecken.
Sportler
Sportler haben einen höheren Proteinverbrauch. Je kraftbetonter die Sportart, desto höher der Bedarf. Auch Ausdauersportler haben einen höheren Proteinbedarf.
Verletzungen, Operationen, chronische Entzündung
Nach Verletzungen, Verbrennungen, Operationen oder bei chronischen Entzündungen müssen Abwehrstoffe und neue Zellen und Gewebe für die Reparatur gebildet werden. Auch hier besteht ein erhöhter Proteinbedarf.
Wertigkeit, Verfügbarkeit, Verdaulichkeit
Beim Vergleich der Proteinqualität soll die Verwertbarkeit eines Proteins dargestellt werden. Die biologische Wertigkeit gibt dabei an, wieviel körpereigenes Protein aus dem aufgenommenen Nahrungsprotein hergestellt werden kann. Um zu ermitteln, wie gut der Bedarf an den für die körpereigene Proteinsynthese nötigen Aminosäuren durch das Nahrungsprotein gedeckt werden kann, ist der Gehalt an essenziellen Aminosäuren, ihre Bioverfügbarkeit und Verdaulichkeit von großer Bedeutung. Eine Möglichkeit zur Bestimmung der Qualität von Nahrungsprotein, die die Verdaulichkeit der essenziellen Aminosäuren berücksichtigt, ist der Digestible Indispensable Amino Acid Score (DIAAS). Er zeigt, dass Protein aus tierischen Quellen (z.B. Milch, Rindfleisch, Eier) hinsichtlich der Proteinqualität besser abschneidet als pflanzliches Protein (Erbse, Linsen, Reis, Hanf), da tierisches Protein einen höheren Gehalt an essenziellen Aminosäuren aufweist. Von pflanzlichem Protein müsste man deutlich mehr verzehren und zusätzlich verschiedene Quellen gezielt kombinieren, um auf die gleiche Menge an essenziellen Aminosäuren zu kommen, was wiederum mit einer höheren Kalorienzufuhr verbunden ist. Pflanzliche Proteine enthalten zwar auch alle essenziellen Aminosäuren, entscheidend ist aber die Menge. Häufig sind bestimmte essenzielle Aminosäuren wie z.B. Lysin nur in geringen Mengen in pflanzlichen Proteinen enthalten. Der Körper kann aber nur so lange körpereigenes Protein aus dem Nahrungsprotein herstellen, bis die essenzielle Aminosäure mit dem geringsten Gehalt aufgebraucht ist. Eine bildlichere Darstellung wäre z.B., dass 500 rote Lichter und 500 gelbe Lichter, aber nur 2 grüne Lichter vorhanden sind, um Ampeln zu bauen. Obwohl viele Lichter zur Verfügung stehen, kann man damit trotzdem nur 2 komplette Ampeln mit allen 3 Farben herstellen.
Wheyprotein - Isolat von Kühen aus Weidehaltung
Emulgator: Sojalecithin
Energie: 1557 kJ / 372 kcal (pro 100 g Pulver)
Essenzielle Aminosäuren
Aminosäuren lassen sich in essenziell, semi-essenziell und nicht-essenziell einteilen. Essenzielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden, da der Körper sie nicht selber herstellen kann. Semi-essenzielle und nicht-essenzielle Aminosäuren können zwar von unserem Organismus mithilfe der essenziellen Aminosäuren gebildet werden, allerdings auch nur, wenn die dafür nötigen essenziellen Aminosäuren in ausreichender Menge zur Verfügung stehen. Fehlen bestimmte essenzielle Aminosäuren, können auch diejenigen Aminosäuren in einen Mangel geraten, die aus diesen essenziellen Aminosäuren hergestellt werden, obwohl der Körper sie theoretisch selbst herstellen könnte. Dadurch wird deutlich, warum der Gehalt an essenziellen Aminosäuren im Protein von so großer Bedeutung ist.
Zu den essenziellen Aminosäuren gehören Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.
Aminosäure | % | mg pro 25g Pulver |
---|---|---|
Alanin | 4,9 | 1102,5 |
Arginin | 1,9 | 427,5 |
Asparagin/-säure | 10,4 | 2340 |
Cystein | 2,3 | 517,5 |
Glutamin/-säure | 18 | 4050 |
Glycin | 1,4 | 315 |
Histidin* | 1,5 | 337,5 |
Isoleucin* | 7,1 | 1597,5 |
Leucin* | 9,7 | 2182,5 |
Lysin* | 9,7 | 2182,5 |
Methionin* | 2,1 | 472,5 |
Phenylalanin* | 2,8 | 630 |
Prolin | 5,8 | 1305 |
Serin | 4,7 | 1057,5 |
Threonin* | 6,9 | 1552,5 |
Tryptophan* | 1,6 | 360 |
Tyrosin | 2,7 | 607,5 |
Valin* | 6,4 | 1440 |
*essenzielle Aminosäure
Nahrungsergänzungsmittel dürfen nicht als Ersatz für eine ausgewogene und abwechslungsreiche Ernährung und eine gesunde Lebensweise verwendet werden. Die angegebene tägliche Verzehrmenge darf nicht überschritten werden.
Trocken, bei Raumtemperatur und außerhalb der Reichweite von Kindern lagern.
Täglich 25 g (2 gestrichene Messlöffel) einnehmen. Das Pulver kann beispielsweise in 400 ml Wasser oder Milch, aber auch beliebig in andere Getränke und Speisen eingerührt werden.
Sehr gut löslich.
Nicht zu hoch erhitzen.
Tipp: Idealerweise mit Kollagen kombinieren.
Protein ist aus proteinogenen, also proteinbildenden Aminosäuren aufgebaut, welche wie an einer Kette aneinandergereiht sind. Die Eigenschaften und Reihenfolge der Aminosäuren bestimmen dabei, wie diese Kette zusammengefaltet ist und somit die räumliche Struktur und Funktion des Proteins. Kurze Aminosäureketten werden als Peptide bezeichnet.
Proteine sind die wichtigsten strukturellen und funktionellen Bestandteile unseres Körpers. Fast alle Strukturen des Organismus wie z.B. Muskeln, Organe, Haare, Zellen, Enzyme, Hormone, Antikörper, Gerinnungsfaktoren, Membrantransporter und viele andere Komponenten, die fast alle lebensnotwendig sind, bestehen aus Protein. Körperzellen werden ständig erneuert. Daher ist eine ausreichende Versorgung mit Nahrungsprotein für die Aufrechterhaltung der Funktionalität unseres Körpers im Sinne von Gesundheit, Wachstum, geistiger und körperlicher Entwicklung, Reproduktion und Laktation (Bildung von Muttermilch) unerlässlich (Wu, 2016).
• Erkrankungen, z.B. Krebs, AIDS, Tuberkulose, Störungen des Magen-Darm-Trakts, Schilddrüsenerkrankung, chronische Infektionen (Torun, 1999)
• Kauprobleme und Appetitlosigkeit im Alter
• zu geringe Magensäureproduktion
• Essstörungen
• ungesunde, einseitige Ernährung, mütterliche Fehlernährung während der Schwangerschaft
Eine höhere Proteinaufnahme schadet einer gesunden Niere nicht (Antonio, 2014; Martin, 2005; Phillips, 2016). Auch die Knochengesundheit wird durch Protein nicht negativ beeinflusst (Phillips, 2016).
Whey (englisch für „Molke“) ist neben Casein eines der Hauptproteinbestandteile von Milch. Fortschritte in der Verarbeitungstechnologie haben dazu geführt, dass sich verschiedene Wheyprodukte auf dem Markt befinden. Wheykonzentrat ist ein aufkonzentriertes Proteinpulver mit einem Proteinanteil von 25-89%, welches Fett und Lactose enthält. Wheyisolat ist ein Proteinpulver mit einem höheren Proteinanteil von 90-95%, bei dem Fett und Lactose kaum noch vorhanden sind. Wird Wheyprotein verdaut, werden größere Proteine in kleinere Proteinfragmente, Peptide und freie Aminosäuren gespalten. Die dabei entstandenen bioaktiven Peptide besitzen Eigenschaften, die dem Wheyisolat Funktionen verleihen, die über das Wirkspektrum intakter, großer Proteine hinausgehen (Li-Chan, 2015). Die bioaktiven Wheypeptide entfalten ihre Wirkung, indem sie an spezifische Rezeptoren im Darm oder an Zielorganen binden, die sie erreichen können, nachdem sie absorbiert wurden und in den Blutstrom gelangten (Jakubowicz, 2013).
• Wassereinlagerungen im Gewebe
• Haarausfall
• schlechte Wundheilung
• Zahnfleischschwund
• Muskelschwäche
• geschwächtes Immunsystem, Infektanfälligkeit (Calder, 2013)
• Gewichtsverlust
• Müdigkeit, Schwächegefühl
• körperliche Unterentwicklung (Torun, 1999)
• eingeschränkte kognitive Entwicklung (Laus, 2011)
• verminderte geistige Leistungsfähigkeit (Laus, 2011)
Whey-Protein ist eine vollständige Proteinquelle von hoher Wertigkeit, da es bezogen auf den Proteinanteil einen hohen Gehalt an allen essenziellen Aminosäuren aufweist und eignet sich somit zur allgemeinen Erhöhung des Proteingehalts in der Ernährung. Kollagen hingegen hat ein sehr ungewöhnliches Aminosäureprofil: es hat einen sehr hohen Anteil an Glycin, außerdem enthält es Hydroxylysin und Hydroxyprolin, welche nur im Kollagen vorkommen. Die essenzielle Aminosäure Tryptophan fehlt komplett, somit ist es keine vollständige Proteinquelle. Die Wirkung der Proteine werden nicht nur durch die Aminosäuren bestimmt, sondern auch durch bioaktive Peptide, welche bei der Verdauung entstehen und eine eigene Wirkung im Körper entfalten. Die bioaktiven Peptide vom Whey unterscheiden sich in ihrer Zusammensetzung von denen des Kollagenhydrolysats und somit auch in ihrer Wirkung.
Ja, die Produkte ergänzen sich.
Gewicht | 0,950 kg |
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Größe | 22,2 × 13,4 × 13,4 cm |
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